IGF-1 LR3 1mg Muskelaufbau
Die Langzeitform von IGF-1. Analogon mit 83 Aminosäuren, dessen N-terminale Verlängerung und Arg3-Substitution die Affinität zu den Transportproteinen senken: Wo natives IGF-1 in wenigen Minuten neutralisiert wird, bleibt dieses hier stundenlang aktiv. HPLC-Reinheit ≥98 %, Durchstechflasche mit 1 mg. Produkt für Forschungszwecke.
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Die Durchstechflasche allein ist so nicht einsetzbar. Eine versiegelte Durchstechflasche IGF-1 LR3 1mg in lyophilisierter Form, ohne Einzeletikett.
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Produktinformationen
IGF-1 LR3 (Long R3 Insulin-like Growth Factor 1) ist ein synthetisches Analogon des humanen IGF-1 und zählt 83 Aminosäuren gegenüber 70 beim nativen Molekül. Zwei Modifikationen unterscheiden es: eine Verlängerung um 13 Aminosäuren am N-Terminus und der Austausch der Glutaminsäure an Position 3 durch ein Arginin (daher das « R3 »).
Beide Änderungen zielen auf denselben Punkt: die Affinität zu den IGFBP, den sechs Transportproteinen, die zirkulierendes IGF-1 binden. Natives IGF-1 ist zu über 95 Prozent daran gebunden, und seine freie Plasmahalbwertszeit bemisst sich in Minuten. Das Analogon LR3 bindet dagegen nur schwach daran und bleibt sehr viel länger verfügbar — genau darin liegt der Sinn dieser Version für die Forschung.
Diese Durchstechflasche liefert 1 mg IGF-1 LR3 mit einer HPLC-Reinheit von mindestens 98 %, lyophilisiert in Borosilikatglas Typ I. Produkt ausschließlich für Forschungszwecke.
01Wirkmechanismus
IGF-1 wirkt am IGF-1R-Rezeptor, einer transmembranären Tyrosinkinase aus der Familie des Insulinrezeptors. Die Bindung löst die Autophosphorylierung des Rezeptors aus und anschließend zwei Hauptkaskaden: den PI3K/Akt/mTOR-Weg, in der Literatur mit Proteinsynthese und Zellüberleben assoziiert, und den MAPK/ERK-Weg, mit Proliferation assoziiert.
Die Besonderheit von LR3 ist nicht mechanistisch, sondern pharmakokinetisch. Die IGFBP, insbesondere IGFBP-3, bilden mit nativem IGF-1 einen ternären Komplex, der seine Präsenz im Kreislauf verlängert und es zugleich unverfügbar macht. Indem das Analogon LR3 diese Bindung verringert, erhöht es den freien Anteil — also die Menge an Molekülen, die den Rezeptor tatsächlich erreichen kann.
Wichtig, weil hier häufig verwechselt wird: Eine verringerte Affinität zu den IGFBP bedeutet keine erhöhte Affinität zum Rezeptor. LR3 bindet an den IGF-1R mit einer Affinität, die der des nativen IGF-1 vergleichbar oder sogar leicht unterlegen ist.
Ähnliche Peptide
Gegenüber nativem IGF-1 (Mecasermin). Derselbe Rezeptor, dieselbe Kaskade, aber eine Verfügbarkeit in einer ganz anderen Größenordnung: Natives IGF-1 wird zu über 95 Prozent von den IGFBP gebunden, LR3 entgeht dem weitgehend. Das ist der einzige Unterschied, der in der Praxis zählt, und er ist pharmakokinetisch.
Gegenüber den Sekretagoga (Ipamorelin, CJC-1295, Tesamorelin). Der Unterschied liegt in der Wirkebene. Die Sekretagoga wirken vorgeschaltet: Sie stimulieren die Hypophyse zur Freisetzung von Wachstumshormon, das anschließend die hepatische IGF-1-Produktion anstößt. Sie respektieren damit die physiologische Pulsatilität und die Rückkopplungen. IGF-1 LR3 überspringt diese Kette und wirkt nachgeschaltet, direkt am Rezeptor. Beide Ansätze sind nicht austauschbar und werden auch nicht auf die gleiche Weise dokumentiert.
Gegenüber MGF und PEG-MGF. MGF ist eine Spleißisoform des IGF-1 mit abweichender E-Domäne und lokaler Wirkung; seine pegylierte Form zielt darauf, eine natürlicherweise sehr kurze Halbwertszeit zu verlängern. Es handelt sich um verwandte, aber verschiedene Moleküle mit getrennten Literaturbeständen.