Ein Oligopeptid ist eine kurze Kette aus 2 bis etwa 20 Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verknüpft sind. Diese Zwischenkategorie deckt einen sehr breiten Bereich der Peptidwelt ab und umfasst Dipeptide, Tripeptide und längere Ketten bis zur unscharfen Grenze zu den Polypeptiden. Die Obergrenze ist nicht streng standardisiert — manche Autoren setzen 10 Reste an, andere 20, wieder andere 50.
In diesem Bereich liegen die meisten bioaktiven Peptide lebender Organismen. Enkephaline (5 aa, endogene opioide Neuropeptide), Substanz P (11 aa, proinflammatorisches Neuropeptid), Vasopressin (9 aa, antidiuretisches Hormon), Oxytocin (9 aa, Hormon der Neurohypophyse), Somatostatin (14 aa, hormoneller Inhibitor), Angiotensin II (8 aa, Blutdruckregulator), Bradykinin (9 aa, Vasodilatator), Gastrin (14 oder 34 aa je nach Form) — alles Oligopeptide, die ganze Kapitel der modernen Physiologie und Pharmakologie begründen.
Auf Seiten von Forschung und Katalog liegen die meisten therapeutisch relevanten, unter RUO untersuchten Peptide in diesem Bereich. BPC-157 (15 aa) ist ein Oligopeptid. Das TB-500-Fragment 17-23 (7 aa) ebenfalls. GHK-Cu (3 aa), Melanotan II (7 aa), Ipamorelin (5 aa), CJC-1295 ohne DAC (30 aa, an der Obergrenze), PT-141 (7 aa): Der Großteil der aktuellen Peptidforschung spielt sich zwischen 5 und 30 Aminosäuren ab.
Dieser Bereich bietet ein optimales Gleichgewicht zwischen funktioneller Komplexität (ausreichend, um eine minimale Sekundärstruktur, hohe Affinität und Selektivität zu tragen), Machbarkeit der Synthese (per SPPS mit hoher Ausbeute zugänglich), angemessener Stabilität und kontrollierten Kosten. Jenseits von 30-40 Resten sinken die Syntheseausbeuten, Verunreinigungen häufen sich, und die Reinigung wird zu einer großen technischen Herausforderung.
Oligopeptide bilden somit den Kern eines Peptidkatalogs: maximaler wissenschaftlicher Wert bei industriell beherrschbaren Produktionskosten.