[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-structure-secondaire":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":18,"status":22,"created_at":23,"updated_at":24,"meta_description_i18n":25,"brand":29,"relatedProducts":30,"relatedResources":31,"relatedArticles":32},"1faee3c9-c569-4438-83ae-d8e7364e9477","structure-secondaire","Structure secondaire","La structure secondaire d'un peptide ou d'une protéine désigne les motifs de repliement local stabilisés essentiellement par des liaisons hydrogène entre les atomes de la chaîne principale (carbonyles C=O et amides N-H), indépendamment de la nature des chaînes latérales. C'est le deuxième niveau d'organisation décrit par Linderstrøm-Lang, entre la structure primaire (séquence) et la structure tertiaire (repliement global 3D).\n\nLes trois motifs canoniques sont l'hélice α (3,6 résidus par tour, pas de 5,4 Å, liaisons hydrogène entre le résidu i et i+4), le feuillet β (brins étendus avec liaisons hydrogène inter-brins, parallèles ou antiparallèles) et les coudes β (inversions de direction sur 4 résidus, souvent enrichis en glycine, proline et acides aminés polaires). S'y ajoutent des structures mineures comme l'hélice 3-10, l'hélice π, les boucles Ω et les régions désordonnées intrinsèquement (IDR) qui ne présentent pas de structure définie en solution.\n\nLa propension d'un acide aminé à adopter tel ou tel motif dépend de ses caractéristiques physico-chimiques : alanine, leucine, glutamate et méthionine favorisent l'hélice α ; valine, isoleucine, phénylalanine et tyrosine favorisent le feuillet β ; la proline rompt les hélices et est souvent retrouvée dans les coudes ; la glycine, flexible, permet les inversions de direction.\n\nLa caractérisation expérimentale utilise principalement le dichroïsme circulaire (CD) dans l'UV lointain (190-250 nm), qui donne des signatures spectrales distinctes pour chaque motif, la spectroscopie infrarouge (amide I à 1650 cm⁻¹), la RMN (NOE, couplages ³J) et la cristallographie aux rayons X. Les outils prédictifs (DSSP, STRIDE, algorithmes récents basés sur AlphaFold) permettent d'annoter automatiquement des structures connues.\n\nEn conception de peptides, la stabilisation de la structure secondaire est un levier majeur d'activité : les peptides agrafés (stapled peptides), les peptides bicyclisés, les analogues avec acides aminés α-méthylés ou β-aminés rigidifient une hélice active et augmentent affinité, résistance aux peptidases et sélectivité. La prévisibilité du repliement local est donc essentielle pour le design rationnel.",[],[],"Structure secondaire : hélice alpha, feuillet bêta, coude, méthodes de prédiction et impact sur la fonction des peptides et protéines.",{"de":15,"en":16,"es":17},"Sekundärstruktur","Secondary Structure","Estructura secundaria",{"de":19,"en":20,"es":21},"Die Sekundärstruktur eines Peptids oder Proteins bezeichnet lokale Faltungsmotive, die hauptsächlich durch Wasserstoffbrücken zwischen den Rückgratatomen (C=O-Carbonylgruppen und N-H-Amidgruppen) stabilisiert werden, unabhängig von der Natur der Seitenketten. Sie ist die von Linderstrøm-Lang beschriebene zweite Organisationsebene, zwischen Primärstruktur (Sequenz) und Tertiärstruktur (globale 3D-Faltung).\n\nDie drei kanonischen Motive sind die α-Helix (3.6 Reste pro Windung, 5.4 Å Ganghöhe, Wasserstoffbrücken zwischen Rest i und i+4), das β-Faltblatt (gestreckte Stränge mit Wasserstoffbrücken zwischen den Strängen, parallel oder antiparallel) und β-Turns (Richtungsumkehrungen über 4 Reste, häufig angereichert mit Glycin, Prolin und polaren Aminosäuren). Zu den weniger häufigen Strukturen zählen die 3-10-Helix, die π-Helix, Ω-Schleifen sowie intrinsisch ungeordnete Regionen (IDRs), denen in Lösung eine definierte Struktur fehlt.\n\nDie Neigung einer Aminosäure, jeweils ein Motiv einzunehmen, hängt von ihren physikochemischen Eigenschaften ab: Alanin, Leucin, Glutamat und Methionin begünstigen die α-Helix; Valin, Isoleucin, Phenylalanin und Tyrosin begünstigen das β-Faltblatt; Prolin bricht Helices und findet sich häufig in Turns; Glycin ermöglicht aufgrund seiner Flexibilität Richtungsumkehrungen.\n\nDie experimentelle Charakterisierung nutzt hauptsächlich den Zirkulardichroismus (CD) im fernen UV (190-250 nm), der für jedes Motiv eine unterschiedliche spektrale Signatur liefert, die Infrarotspektroskopie (Amid I um 1650 cm⁻¹), die NMR (NOE, ³J-Kopplungen) sowie die Röntgenkristallographie. Vorhersagewerkzeuge (DSSP, STRIDE, neuere auf AlphaFold basierende Algorithmen) ermöglichen die automatische Annotation bekannter Strukturen.\n\nBeim Peptiddesign ist die Stabilisierung der Sekundärstruktur ein wichtiger Hebel für die Aktivität: Stapled Peptides, bizyklisierte Peptide und Analoga mit α-methylierten oder β-Aminosäuren versteifen eine aktive Helix und erhöhen Affinität, Peptidase-Resistenz und Selektivität. Eine vorhersagbare lokale Faltung ist daher für das rationale Design unerlässlich.","The secondary structure of a peptide or protein refers to local folding motifs stabilized primarily by hydrogen bonds between backbone atoms (C=O carbonyls and N-H amides), independently of side chain nature. It is the second level of organization described by Linderstrøm-Lang, between primary structure (sequence) and tertiary structure (overall 3D fold).\n\nThe three canonical motifs are the α helix (3.6 residues per turn, 5.4 Å pitch, hydrogen bonds between residue i and i+4), the β sheet (extended strands with inter-strand hydrogen bonds, parallel or antiparallel), and β turns (4-residue direction reversals, often enriched in glycine, proline, and polar amino acids). Minor structures include the 3-10 helix, π helix, Ω loops, and intrinsically disordered regions (IDRs) that lack a defined structure in solution.\n\nThe propensity of an amino acid to adopt each motif depends on its physicochemical properties: alanine, leucine, glutamate, and methionine favor α helix; valine, isoleucine, phenylalanine, and tyrosine favor β sheet; proline breaks helices and is often found in turns; glycine, being flexible, permits direction reversals.\n\nExperimental characterization mainly uses circular dichroism (CD) in the far UV (190-250 nm), which gives distinct spectral signatures for each motif, infrared spectroscopy (amide I around 1650 cm⁻¹), NMR (NOE, ³J couplings), and X-ray crystallography. Predictive tools (DSSP, STRIDE, recent AlphaFold-based algorithms) allow automatic annotation of known structures.\n\nIn peptide design, secondary structure stabilization is a major lever of activity: stapled peptides, bicyclized peptides, and analogs with α-methylated or β-amino acids rigidify an active helix and increase affinity, peptidase resistance, and selectivity. Predictable local folding is therefore essential for rational design.","La estructura secundaria de un péptido o de una proteína designa los motivos de plegamiento local estabilizados principalmente por enlaces de hidrógeno entre los átomos del esqueleto (carbonilos C=O y amidas N-H), con independencia de la naturaleza de las cadenas laterales. Es el segundo nivel de organización descrito por Linderstrøm-Lang, entre la estructura primaria (secuencia) y la estructura terciaria (plegamiento 3D global).\n\nLos tres motivos canónicos son la hélice α (3.6 residuos por vuelta, paso de 5.4 Å, enlaces de hidrógeno entre el residuo i y el i+4), la lámina β (hebras extendidas con enlaces de hidrógeno entre hebras, paralelas o antiparalelas) y los giros β (inversiones de dirección de 4 residuos, a menudo enriquecidas en glicina, prolina y aminoácidos polares). Entre las estructuras minoritarias figuran la hélice 3-10, la hélice π, los bucles Ω y las regiones intrínsecamente desordenadas (IDR), que carecen de estructura definida en solución.\n\nLa propensión de un aminoácido a adoptar cada motivo depende de sus propiedades fisicoquímicas: la alanina, la leucina, el glutamato y la metionina favorecen la hélice α; la valina, la isoleucina, la fenilalanina y la tirosina favorecen la lámina β; la prolina rompe las hélices y se encuentra a menudo en los giros; la glicina, por su flexibilidad, permite las inversiones de dirección.\n\nLa caracterización experimental recurre principalmente al dicroísmo circular (DC) en el UV lejano (190-250 nm), que ofrece firmas espectrales distintas para cada motivo, a la espectroscopia infrarroja (amida I en torno a 1650 cm⁻¹), a la RMN (NOE, acoplamientos ³J) y a la cristalografía de rayos X. Las herramientas predictivas (DSSP, STRIDE, algoritmos recientes basados en AlphaFold) permiten la anotación automática de estructuras conocidas.\n\nEn el diseño de péptidos, la estabilización de la estructura secundaria es una palanca importante de actividad: los péptidos grapados, los péptidos biciclados y los análogos con aminoácidos α-metilados o β-aminoácidos rigidifican una hélice activa y aumentan la afinidad, la resistencia a las peptidasas y la selectividad. Un plegamiento local predecible es, por tanto, esencial para el diseño racional.","published","2025-12-09T21:39:55.357371+00:00","2026-09-25T10:28:41.076093+00:00",{"de":26,"en":27,"es":28},"Sekundärstruktur: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Turn, Vorhersagemethoden und Einfluss auf die Funktion von Peptiden und Proteinen.","Secondary structure: alpha helix, beta sheet, turn, prediction methods, and impact on peptide and protein function.","Estructura secundaria: hélice alfa, lámina beta, giro, métodos de predicción e impacto en la función de péptidos y proteínas.","lab",[],[],[]]