[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-rmn":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":18,"status":22,"created_at":23,"updated_at":24,"meta_description_i18n":25,"brand":29,"relatedProducts":30,"relatedResources":31,"relatedArticles":32},"1dce29a9-9375-4870-8be2-73c3843c1819","rmn","RMN (Résonance Magnétique Nucléaire)","La \u003Cstrong>RMN\u003C/strong> (\u003Cem>Résonance Magnétique Nucléaire\u003C/em>) est une technique spectroscopique fondée sur l'\u003Cem>absorption et l'émission résonantes d'ondes radio\u003C/em> par des noyaux atomiques placés dans un champ magnétique intense. Pour les peptides, elle constitue la \u003Cem>méthode de référence\u003C/em> pour l'élucidation structurale en solution, complémentaire à la spectrométrie de masse (identité/pureté) et à la cristallographie aux rayons X (structure solide).\n\n\u003Cstrong>Noyaux observés\u003C/strong>. Les noyaux actifs en RMN pour l'analyse peptidique sont : \u003Cstrong>1H\u003C/strong> (proton, abondance 99.98%, sensibilité maximale, observation directe Hα, HN, chaînes latérales), \u003Cstrong>13C\u003C/strong> (abondance 1.1%, nécessitant enrichissement isotopique pour peptides >10 kDa, info sur Cα et carbonyles), \u003Cstrong>15N\u003C/strong> (abondance 0.37%, enrichissement nécessaire, info sur amide backbone NH), \u003Cstrong>19F\u003C/strong> (sonde pour peptides fluorés), \u003Cstrong>31P\u003C/strong> (peptides phosphorylés). Les spectromètres modernes opèrent à \u003Cem>400-950 MHz\u003C/em> (champ 9.4-22.3 T), la résolution augmentant avec le champ.\n\n\u003Cstrong>Expériences 1D et 2D\u003C/strong>. La RMN peptide typique combine : \u003Cem>1D 1H\u003C/em> (spectre global, 8-12 ppm amide, 7-8 ppm aromatique, 3-5 ppm Hα, 0-3 ppm méthyles), \u003Cem>2D COSY/TOCSY\u003C/em> (connectivités scalaires, attribution des spin systems d'acides aminés), \u003Cem>2D NOESY/ROESY\u003C/em> (connectivités dipolaires à travers l'espace <5 Å, contraintes pour la structure 3D), \u003Cem>2D HSQC/HMBC\u003C/em> (corrélations 1H-13C ou 1H-15N à travers 1 liaison ou 2-3 liaisons), et pour peptides larges des expériences \u003Cem>3D HNCA, HNCOCA, HNCACB, CBCACONH\u003C/em> pour attribution séquentielle.\n\n\u003Cstrong>Applications peptidiques\u003C/strong>. La RMN permet : (1) \u003Cem>confirmation structurale\u003C/em> par comparaison avec standards, (2) \u003Cem>attribution séquentielle\u003C/em> de novo, (3) \u003Cem>détermination de la structure 3D\u003C/em> en solution (contraintes NOE + angles dihèdraux J-coupling, software XPLOR/CYANA/CNS), (4) caractérisation des \u003Cem>peptides cycliques\u003C/em> (conformations du coude), (5) \u003Cem>dynamique et échange conformationnel\u003C/em> (R1, R2, NOE hétéronucléaire, relaxation dispersion). Alternative à cryo-EM et RX quand la cristallisation est impossible. Consulter USP <761> pour les guidelines RMN pharmaceutique.",[],[],"RMN : technique de caractérisation structurale 3D des peptides en solution, complément essentiel à la MS et aux RX.",{"de":15,"en":16,"es":17},"NMR (Kernspinresonanz)","NMR (Nuclear Magnetic Resonance)","NMR (Resonancia Magnética Nuclear)",{"de":19,"en":20,"es":21},"\u003Cstrong>NMR\u003C/strong> (\u003Cem>Kernspinresonanz\u003C/em>) ist ein spektroskopisches Verfahren, das auf der \u003Cem>resonanten Absorption und Emission von Radiowellen\u003C/em> durch Atomkerne in einem starken Magnetfeld beruht. Für Peptide ist sie die \u003Cem>Referenzmethode\u003C/em> zur Strukturaufklärung in Lösung, ergänzend zur Massenspektrometrie (Identität/Reinheit) und zur Röntgenkristallographie (Struktur im Festkörper).\n\n\u003Cstrong>Beobachtete Kerne\u003C/strong>. Die für die Peptidanalyse NMR-aktiven Kerne sind: \u003Cstrong>1H\u003C/strong> (Proton, Häufigkeit 99.98%, maximale Empfindlichkeit, direkte Beobachtung von Hα, HN, Seitenketten), \u003Cstrong>13C\u003C/strong> (Häufigkeit 1.1%, erfordert bei Peptiden >10 kDa eine Isotopenanreicherung, Information über Cα und Carbonylgruppen), \u003Cstrong>15N\u003C/strong> (Häufigkeit 0.37%, Anreicherung erforderlich, Information über die Amid-NH des Rückgrats), \u003Cstrong>19F\u003C/strong> (Sonde für fluorierte Peptide), \u003Cstrong>31P\u003C/strong> (phosphorylierte Peptide). Moderne Spektrometer arbeiten bei \u003Cem>400-950 MHz\u003C/em> (Feldstärke 9.4-22.3 T), wobei die Auflösung mit der Feldstärke zunimmt.\n\n\u003Cstrong>1D- und 2D-Experimente\u003C/strong>. Die typische Peptid-NMR kombiniert: \u003Cem>1D 1H\u003C/em> (Gesamtspektrum, 8-12 ppm Amide, 7-8 ppm Aromaten, 3-5 ppm Hα, 0-3 ppm Methylgruppen), \u003Cem>2D COSY/TOCSY\u003C/em> (skalare Konnektivitäten, Zuordnung der Spinsysteme der Aminosäuren), \u003Cem>2D NOESY/ROESY\u003C/em> (dipolare Konnektivitäten durch den Raum <5 Å, Randbedingungen für die 3D-Struktur), \u003Cem>2D HSQC/HMBC\u003C/em> (1H-13C- oder 1H-15N-Korrelationen über 1 Bindung bzw. 2-3 Bindungen) und bei größeren Peptiden \u003Cem>3D-Experimente HNCA, HNCOCA, HNCACB, CBCACONH\u003C/em> für die sequenzielle Zuordnung.\n\n\u003Cstrong>Anwendungen bei Peptiden\u003C/strong>. Die NMR ermöglicht: (1) die \u003Cem>Strukturbestätigung\u003C/em> durch Vergleich mit Referenzstandards, (2) die De-novo-\u003Cem>sequenzielle Zuordnung\u003C/em>, (3) die \u003Cem>Bestimmung der 3D-Struktur\u003C/em> in Lösung (NOE-Randbedingungen + Diederwinkel aus J-Kopplungen, Software XPLOR/CYANA/CNS), (4) die Charakterisierung \u003Cem>zyklischer Peptide\u003C/em> (Turn-Konformationen), (5) die Untersuchung von \u003Cem>Dynamik und Konformationsaustausch\u003C/em> (R1, R2, heteronuklearer NOE, Relaxationsdispersion). Alternative zu Cryo-EM und Röntgen, wenn eine Kristallisation nicht möglich ist. Siehe USP <761> für pharmazeutische NMR-Richtlinien.","\u003Cstrong>NMR\u003C/strong> (\u003Cem>Nuclear Magnetic Resonance\u003C/em>) is a spectroscopic technique based on \u003Cem>resonant absorption and emission of radio waves\u003C/em> by atomic nuclei placed in an intense magnetic field. For peptides, it constitutes the \u003Cem>reference method\u003C/em> for structural elucidation in solution, complementary to mass spectrometry (identity/purity) and X-ray crystallography (solid-state structure).\n\n\u003Cstrong>Observed nuclei\u003C/strong>. NMR-active nuclei for peptide analysis are: \u003Cstrong>1H\u003C/strong> (proton, 99.98% abundance, maximum sensitivity, direct observation of Hα, HN, side chains), \u003Cstrong>13C\u003C/strong> (1.1% abundance, requiring isotopic enrichment for peptides >10 kDa, info on Cα and carbonyls), \u003Cstrong>15N\u003C/strong> (0.37% abundance, enrichment needed, info on backbone amide NH), \u003Cstrong>19F\u003C/strong> (probe for fluorinated peptides), \u003Cstrong>31P\u003C/strong> (phosphorylated peptides). Modern spectrometers operate at \u003Cem>400-950 MHz\u003C/em> (field 9.4-22.3 T), resolution increasing with field.\n\n\u003Cstrong>1D and 2D experiments\u003C/strong>. Typical peptide NMR combines: \u003Cem>1D 1H\u003C/em> (global spectrum, 8-12 ppm amide, 7-8 ppm aromatic, 3-5 ppm Hα, 0-3 ppm methyls), \u003Cem>2D COSY/TOCSY\u003C/em> (scalar connectivities, amino acid spin system assignment), \u003Cem>2D NOESY/ROESY\u003C/em> (dipolar through-space connectivities <5 Å, constraints for 3D structure), \u003Cem>2D HSQC/HMBC\u003C/em> (1H-13C or 1H-15N correlations through 1 bond or 2-3 bonds), and for larger peptides \u003Cem>3D HNCA, HNCOCA, HNCACB, CBCACONH\u003C/em> experiments for sequential assignment.\n\n\u003Cstrong>Peptide applications\u003C/strong>. NMR enables: (1) \u003Cem>structural confirmation\u003C/em> by comparison with standards, (2) de novo \u003Cem>sequential assignment\u003C/em>, (3) \u003Cem>3D structure determination\u003C/em> in solution (NOE constraints + J-coupling dihedral angles, XPLOR/CYANA/CNS software), (4) characterisation of \u003Cem>cyclic peptides\u003C/em> (turn conformations), (5) \u003Cem>dynamics and conformational exchange\u003C/em> (R1, R2, heteronuclear NOE, relaxation dispersion). Alternative to cryo-EM and X-ray when crystallisation is impossible. See USP <761> for pharmaceutical NMR guidelines.","\u003Cstrong>NMR\u003C/strong> (\u003Cem>Resonancia Magnética Nuclear\u003C/em>) es una técnica espectroscópica basada en la \u003Cem>absorción y emisión resonantes de ondas de radio\u003C/em> por núcleos atómicos situados en un campo magnético intenso. Para los péptidos, constituye el \u003Cem>método de referencia\u003C/em> para la elucidación estructural en solución, complementario de la espectrometría de masas (identidad/pureza) y de la cristalografía de rayos X (estructura en estado sólido).\n\n\u003Cstrong>Núcleos observados\u003C/strong>. Los núcleos activos en NMR para el análisis de péptidos son: \u003Cstrong>1H\u003C/strong> (protón, abundancia del 99.98%, sensibilidad máxima, observación directa de Hα, HN y cadenas laterales), \u003Cstrong>13C\u003C/strong> (abundancia del 1.1%, requiere enriquecimiento isotópico para péptidos >10 kDa, información sobre Cα y carbonilos), \u003Cstrong>15N\u003C/strong> (abundancia del 0.37%, requiere enriquecimiento, información sobre los NH amida de la cadena principal), \u003Cstrong>19F\u003C/strong> (sonda para péptidos fluorados), \u003Cstrong>31P\u003C/strong> (péptidos fosforilados). Los espectrómetros modernos funcionan a \u003Cem>400-950 MHz\u003C/em> (campo de 9.4-22.3 T), y la resolución aumenta con el campo.\n\n\u003Cstrong>Experimentos 1D y 2D\u003C/strong>. La NMR típica de péptidos combina: \u003Cem>1D 1H\u003C/em> (espectro global, 8-12 ppm amida, 7-8 ppm aromáticos, 3-5 ppm Hα, 0-3 ppm metilos), \u003Cem>2D COSY/TOCSY\u003C/em> (conectividades escalares, asignación de los sistemas de espín de los aminoácidos), \u003Cem>2D NOESY/ROESY\u003C/em> (conectividades dipolares a través del espacio <5 Å, restricciones para la estructura 3D), \u003Cem>2D HSQC/HMBC\u003C/em> (correlaciones 1H-13C o 1H-15N a 1 enlace o a 2-3 enlaces) y, para los péptidos más grandes, experimentos \u003Cem>3D HNCA, HNCOCA, HNCACB, CBCACONH\u003C/em> para la asignación secuencial.\n\n\u003Cstrong>Aplicaciones en péptidos\u003C/strong>. La NMR permite: (1) la \u003Cem>confirmación estructural\u003C/em> por comparación con patrones, (2) la \u003Cem>asignación secuencial\u003C/em> de novo, (3) la \u003Cem>determinación de la estructura 3D\u003C/em> en solución (restricciones NOE + ángulos diedros por acoplamiento J, software XPLOR/CYANA/CNS), (4) la caracterización de \u003Cem>péptidos cíclicos\u003C/em> (conformaciones de giro), (5) la \u003Cem>dinámica y el intercambio conformacional\u003C/em> (R1, R2, NOE heteronuclear, dispersión de relajación). Es una alternativa a la cryo-EM y a los rayos X cuando la cristalización es imposible. Véase USP <761> para las directrices farmacéuticas de NMR.","published","2026-04-23T16:14:10.392352+00:00","2026-09-25T10:28:34.97679+00:00",{"de":26,"en":27,"es":28},"NMR (Kernspinresonanz): Verfahren zur 3D-Strukturcharakterisierung von Peptiden in Lösung, wichtige Ergänzung zu MS und Röntgen.","NMR: 3D peptide structural characterisation technique in solution, essential complement to MS and X-ray.","NMR: técnica de caracterización estructural 3D de péptidos en solución, complemento esencial de la MS y de los rayos X.","lab",[],[],[33,51,61],{"id":34,"slug":35,"title":36,"excerpt":37,"image":38,"published_at":39,"topic":40},"ff0eb393-ba33-4489-9fba-25817137bb27","analytique-peptidique-lcms-rmn-hplc-edman-guide-complet-recherche","Analytique peptidique : LC-MS haute résolution, RMN, HPLC et Edman - Guide complet recherche","Décryptez la caractérisation complète d'un peptide : RP-HPLC préparative et analytique, LC-MS haute résolution Orbitrap/QTOF, RMN 2D (COSY/TOCSY/NOESY), dégradation d'Edman, cartographie peptidique MS/MS, dichroïsme circulaire. Les 10 techniques qui séparent un peptide research-grade d'un peptide douteux, avec seuils de détection et stratégie de QC.","https://dwomsbawthlktapmtmqu.supabase.co/storage/v1/object/public/news-images/news/analytique-peptidique-lcms-rmn-hplc-edman-guide-complet-recherche/couverture-v1.webp","2026-04-24T10:19:48.59696+00:00",{"id":41,"slug":42,"brand":29,"image":43,"label":44,"created_at":45,"label_i18n":46,"description":48,"description_i18n":49},"76bb3e2d-d0c7-41aa-a59c-32f4c77379e9","recherche","https://dwomsbawthlktapmtmqu.supabase.co/storage/v1/object/public/topic-images/topics/rubrique-recherche/vignette-v1.webp","Recherche & Innovation","2025-12-09T19:04:45.271481+00:00",{"en":47},"Research & Innovation","Les dernières avancées sur les peptides.",{"en":50},"The latest advances in peptides.",{"id":52,"slug":53,"title":54,"excerpt":55,"image":56,"published_at":57,"topic":58},"5900cbe0-c896-4d59-a1ea-d9a3869ffa4c","stabilite-peptidique-degradation-lyophilisation-stockage-guide-complet-recherche","Stabilite peptidique : degradation, lyophilisation et stockage - Guide de reference pour la recherche","Maitrisez les mecanismes qui detruisent vos peptides : oxydation Met, deamidation Asn, hydrolyse, aggregation. 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