[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-maldi":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":17,"status":21,"created_at":22,"updated_at":23,"meta_description_i18n":24,"brand":28,"relatedProducts":29,"relatedResources":30,"relatedArticles":31},"14489eeb-5c3c-4f16-b098-0dbad26e793d","maldi","MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization)","Le MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization, désorption/ionisation laser assistée par matrice) est une technique d'ionisation douce développée à la fin des années 1980 par Karas, Hillenkamp et, indépendamment, Tanaka (prix Nobel 2002). Elle permet de transférer en phase gazeuse des ions de biomolécules fragiles (peptides, protéines, oligonucléotides, polysaccharides, polymères) sans les fragmenter, ouvrant la voie à leur analyse par spectrométrie de masse.\n\nLe principe repose sur la co-cristallisation de l'analyte avec un large excès d'une matrice organique absorbante. Un pulse laser UV (typiquement 337 nm N₂ ou 355 nm Nd:YAG) est focalisé sur le dépôt cristallin. La matrice absorbe l'énergie laser, s'évapore violemment, entraîne et ionise l'analyte en minimisant la fragmentation. Les ions ainsi produits, majoritairement mono-chargés pour les peptides, sont ensuite accélérés et analysés.\n\nL'instrumentation standard couple le MALDI à un analyseur TOF (Time-of-Flight, temps de vol) : les ions accélérés par un champ électrique traversent un tube de vol sous vide, et leur temps d'arrivée sur un détecteur est proportionnel à la racine carrée de leur rapport m/z. La résolution (capacité à distinguer deux masses proches) atteint 10 000 à 50 000 en mode réflectron, et la précision de masse descend à 5-10 ppm avec calibration interne, 50-100 ppm en externe.\n\nLes matrices les plus utilisées sont l'acide α-cyano-4-hydroxycinnamique (CHCA) pour les peptides jusqu'à 10 kDa, l'acide 2,5-dihydroxybenzoïque (DHB) pour les peptides et glycopeptides, l'acide sinapinique (SA) pour les protéines entières, et le dithranol ou HABA pour les polymères. Le choix de matrice et le protocole de dépôt (dried droplet, thin layer, sandwich) influencent fortement la qualité du spectre.\n\nLes applications couvrent le contrôle qualité des peptides de synthèse (vérification de la masse moléculaire théorique), le peptide mapping après digestion protéolytique (empreintes peptidiques tryptiques), la protéomique top-down et bottom-up, l'imagerie tissulaire MALDI (cartes de distribution spatiale des biomolécules sur coupes fines), et la caractérisation de modifications post-traductionnelles.\n\nLes forces du MALDI : haute tolérance aux sels et contaminants (supérieure à l'ESI), préparation d'échantillon rapide, spectres simples à mono-charge facilitant l'interprétation, miniaturisation possible en pochoirs MALDI-plate. Les limites : résolution temporelle moins bonne qu'en LC-MS couplé, quantification absolue difficile, matrice qui peut masquer les ions de faible masse (\u003C 500 Da) et suppression ionique dans les mélanges complexes.",[],[],"MALDI : principe, instrumentation (MALDI-TOF), matrices courantes, applications en analyse de peptides et protéines, forces et limites.",{"de":15,"en":9,"es":16},"MALDI (Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation)","MALDI (Desorción/Ionización Láser Asistida por Matriz)",{"de":18,"en":19,"es":20},"MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization, Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation) ist eine sanfte Ionisierungstechnik, die Ende der 1980er-Jahre von Karas, Hillenkamp und unabhängig davon von Tanaka (Nobelpreis 2002) entwickelt wurde. Sie überführt Ionen empfindlicher Biomoleküle (Peptide, Proteine, Oligonukleotide, Polysaccharide, Polymere) in die Gasphase, ohne sie zu fragmentieren, und ebnet so den Weg für ihre Analyse durch Massenspektrometrie.\n\nDas Prinzip beruht auf der Kokristallisation des Analyten mit einem großen Überschuss einer absorbierenden organischen Matrix. Ein UV-Laserpuls (typischerweise 337 nm N₂ oder 355 nm Nd:YAG) wird auf die kristalline Probe fokussiert. Die Matrix absorbiert die Laserenergie, verdampft schlagartig, reißt den Analyten mit und ionisiert ihn, wobei die Fragmentierung minimiert wird. Die entstehenden Ionen, bei Peptiden überwiegend einfach geladen, werden anschließend beschleunigt und analysiert.\n\nDie Standardinstrumentierung koppelt MALDI mit einem TOF-Analysator (Time-of-Flight, Flugzeit): Die durch ein elektrisches Feld beschleunigten Ionen durchlaufen ein Flugrohr im Vakuum, und ihre Ankunftszeit am Detektor ist proportional zur Quadratwurzel ihres m/z-Verhältnisses. Die Auflösung (Fähigkeit, zwei nahe beieinanderliegende Massen zu unterscheiden) erreicht im Reflektron-Modus 10,000 bis 50,000, und die Massengenauigkeit sinkt mit interner Kalibrierung auf 5-10 ppm, mit externer auf 50-100 ppm.\n\nDie am häufigsten verwendeten Matrices sind α-Cyano-4-hydroxyzimtsäure (CHCA) für Peptide bis 10 kDa, 2,5-Dihydroxybenzoesäure (DHB) für Peptide und Glykopeptide, Sinapinsäure (SA) für ganze Proteine sowie Dithranol oder HABA für Polymere. Die Wahl der Matrix und des Auftragsprotokolls (Dried Droplet, Dünnschicht, Sandwich) beeinflusst die Qualität des Spektrums stark.\n\nDie Anwendungen umfassen die Qualitätskontrolle synthetischer Peptide (Überprüfung der theoretischen Molekülmasse), das Peptide Mapping nach proteolytischem Verdau (Fingerabdrücke tryptischer Peptide), Top-down- und Bottom-up-Proteomik, MALDI-Gewebebildgebung (Karten der räumlichen Verteilung von Biomolekülen auf Dünnschnitten) sowie die Charakterisierung posttranslationaler Modifikationen.\n\nStärken von MALDI: hohe Toleranz gegenüber Salzen und Verunreinigungen (höher als bei ESI), schnelle Probenvorbereitung, einfache Spektren mit Einfachladungen, die die Interpretation erleichtern, mögliche Miniaturisierung auf MALDI-Targetplatten. Grenzen: geringere zeitliche Auflösung als die LC-MS-Kopplung, schwierige absolute Quantifizierung, eine Matrix, die Ionen niedriger Masse (\u003C 500 Da) überdecken kann, sowie Ionensuppression in komplexen Gemischen.","MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization) is a soft ionization technique developed in the late 1980s by Karas, Hillenkamp and, independently, Tanaka (2002 Nobel Prize). It transfers ions of fragile biomolecules (peptides, proteins, oligonucleotides, polysaccharides, polymers) into the gas phase without fragmenting them, paving the way for their analysis by mass spectrometry.\n\nThe principle relies on co-crystallization of the analyte with a large excess of an absorbing organic matrix. A UV laser pulse (typically 337 nm N₂ or 355 nm Nd:YAG) is focused on the crystalline deposit. The matrix absorbs laser energy, violently evaporates, and entrains and ionizes the analyte while minimizing fragmentation. The resulting ions, mostly singly charged for peptides, are then accelerated and analyzed.\n\nStandard instrumentation couples MALDI with a TOF (Time-of-Flight) analyzer: ions accelerated by an electric field travel through a vacuum flight tube, and their arrival time at a detector is proportional to the square root of their m/z ratio. Resolution (ability to distinguish two close masses) reaches 10,000 to 50,000 in reflectron mode, and mass accuracy drops to 5-10 ppm with internal calibration, 50-100 ppm externally.\n\nThe most used matrices are α-cyano-4-hydroxycinnamic acid (CHCA) for peptides up to 10 kDa, 2,5-dihydroxybenzoic acid (DHB) for peptides and glycopeptides, sinapinic acid (SA) for whole proteins, and dithranol or HABA for polymers. Choice of matrix and deposition protocol (dried droplet, thin layer, sandwich) strongly influence spectrum quality.\n\nApplications cover synthesis peptide quality control (verification of theoretical molecular mass), peptide mapping after proteolytic digestion (tryptic peptide fingerprints), top-down and bottom-up proteomics, MALDI tissue imaging (spatial distribution maps of biomolecules on thin sections), and characterization of post-translational modifications.\n\nMALDI strengths: high tolerance to salts and contaminants (superior to ESI), fast sample preparation, simple single-charge spectra easing interpretation, possible miniaturization on MALDI-plate stencils. Limitations: lower temporal resolution than LC-MS coupling, difficult absolute quantification, matrix that can mask low-mass ions (\u003C 500 Da), and ion suppression in complex mixtures.","La MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization) es una técnica de ionización suave desarrollada a finales de la década de 1980 por Karas, Hillenkamp y, de forma independiente, Tanaka (Premio Nobel 2002). Transfiere iones de biomoléculas frágiles (péptidos, proteínas, oligonucleótidos, polisacáridos, polímeros) a la fase gaseosa sin fragmentarlos, allanando el camino para su análisis por espectrometría de masas.\n\nEl principio se basa en la cocristalización del analito con un gran exceso de una matriz orgánica absorbente. Un pulso de láser UV (típicamente 337 nm de N₂ o 355 nm de Nd:YAG) se enfoca sobre el depósito cristalino. La matriz absorbe la energía del láser, se evapora violentamente, y arrastra e ioniza el analito minimizando la fragmentación. Los iones resultantes, en su mayoría con carga única para los péptidos, se aceleran y analizan a continuación.\n\nLa instrumentación estándar acopla la MALDI con un analizador TOF (tiempo de vuelo): los iones acelerados por un campo eléctrico recorren un tubo de vuelo en vacío, y su tiempo de llegada a un detector es proporcional a la raíz cuadrada de su relación m/z. La resolución (capacidad de distinguir dos masas cercanas) alcanza de 10,000 a 50,000 en modo reflectrón, y la precisión de masa baja a 5-10 ppm con calibración interna, 50-100 ppm con calibración externa.\n\nLas matrices más utilizadas son el ácido α-ciano-4-hidroxicinámico (CHCA) para péptidos de hasta 10 kDa, el ácido 2,5-dihidroxibenzoico (DHB) para péptidos y glicopéptidos, el ácido sinapínico (SA) para proteínas enteras, y el ditranol o el HABA para polímeros. La elección de la matriz y del protocolo de deposición (gota seca, capa fina, sándwich) influye fuertemente en la calidad del espectro.\n\nLas aplicaciones abarcan el control de calidad de péptidos de síntesis (verificación de la masa molecular teórica), el mapeo peptídico tras digestión proteolítica (huellas peptídicas trípticas), la proteómica top-down y bottom-up, la imagen de tejidos por MALDI (mapas de distribución espacial de biomoléculas en cortes finos) y la caracterización de las modificaciones postraduccionales.\n\nPuntos fuertes de la MALDI: alta tolerancia a las sales y los contaminantes (superior a la ESI), preparación de muestra rápida, espectros simples de carga única que facilitan la interpretación, posible miniaturización en placas MALDI. Limitaciones: menor resolución temporal que el acoplamiento LC-MS, cuantificación absoluta difícil, la matriz puede enmascarar iones de baja masa (\u003C 500 Da), y supresión iónica en mezclas complejas.","published","2026-01-26T09:51:17.63777+00:00","2026-09-25T10:28:21.801371+00:00",{"de":25,"en":26,"es":27},"MALDI: Prinzip, Instrumentierung (MALDI-TOF), gängige Matrices, Anwendungen in der Peptid- und Proteinanalytik, Stärken und Grenzen.","MALDI: principle, instrumentation (MALDI-TOF), common matrices, applications in peptide and protein analysis, strengths and limitations.","MALDI: principio, instrumentación (MALDI-TOF), matrices habituales, aplicaciones en el análisis de péptidos y proteínas, ventajas y limitaciones.","lab",[],[],[]]