[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-insuline":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":17,"status":21,"created_at":22,"updated_at":23,"meta_description_i18n":24,"brand":28,"relatedProducts":29,"relatedResources":30,"relatedArticles":31},"ec121d47-4d31-4936-aa2d-8282359da08c","insuline","Insuline","L'\u003Cstrong>insuline\u003C/strong> est une \u003Cem>hormone peptidique\u003C/em> composée de deux chaînes polypeptidiques totalisant \u003Cem>51 acides aminés\u003C/em> (5.8 kDa) : \u003Cstrong>chaîne A de 21 résidus\u003C/strong> et \u003Cstrong>chaîne B de 30 résidus\u003C/strong>, reliées par deux ponts disulfures intermoléculaires (A7-B7 et A20-B19) et un pont disulfure intramoléculaire (A6-A11). Elle est sécrétée par les \u003Cem>cellules β des îlots de Langerhans\u003C/em> pancréatiques en réponse à l'élévation glycémique postprandiale, selon un cycle biphasique (sécrétion rapide préformée puis lente de néosynthèse).\n\n\u003Cstrong>Biosynthèse\u003C/strong>. L'insuline est synthétisée comme \u003Cem>prépro-insuline\u003C/em> (110 aa) dans le réticulum endoplasmique, clivée en \u003Cem>proinsuline\u003C/em> (86 aa, chaîne B + \u003Cem>peptide C\u003C/em> de connexion + chaîne A) puis en insuline mature + peptide C (31 aa) par les proprotéines convertases \u003Cem>PC1/3 et PC2\u003C/em> et la carboxypeptidase E dans les granules sécrétoires. Elle est stockée sous forme cristalline hexamérique coordonnant 2 ions Zn²⁺, puis libérée par exocytose.\n\n\u003Cstrong>Mécanisme d'action\u003C/strong>. L'insuline se lie au \u003Cstrong>récepteur de l'insuline\u003C/strong> (IR, tyrosine kinase transmembranaire α₂β₂), induisant autophosphorylation et activation des substrats IRS-1/2/4 → \u003Cem>PI3K/AKT\u003C/em> (translocation de GLUT4, synthèse de glycogène via GSK3, synthèse protéique via mTOR, inhibition de la lipolyse), \u003Cem>Ras/MAPK\u003C/em> (effets mitogéniques). L'insuline existe en plusieurs analogues thérapeutiques : \u003Cem>rapides\u003C/em> (lispro, aspart, glulisine), \u003Cem>intermédiaires\u003C/em> (NPH), \u003Cem>longs\u003C/em> (glargine, detemir, degludec) avec modifications C-terminales et acylation pour moduler la PK.\n\n\u003Cstrong>Référence et recherche\u003C/strong>. Découverte par Banting et Best (1921), l'insuline fut la première hormone peptidique thérapeutique (1922) et la première séquencée entièrement (Sanger 1955, prix Nobel 1958). Elle demeure une référence structurale majeure en pharmacologie peptidique, notamment pour les techniques SPPS, ligation chimique native (NCL) et production recombinante (E. coli, levure). En recherche, elle est utilisée comme contrôle positif, substrat de dosage IR, et référence pour le développement d'analogues glucagon/GLP-1/insuline hybrides (co-agonistes).",[],[],"Insuline : hormone peptidique 51aa (chaînes A+B, 3 ponts disulfures), régulateur métabolique majeur, référence structurale.",{"de":15,"en":15,"es":16},"Insulin","Insulina",{"de":18,"en":19,"es":20},"\u003Cstrong>Insulin\u003C/strong> ist ein \u003Cem>Peptidhormon\u003C/em> aus zwei Polypeptidketten mit insgesamt \u003Cem>51 Aminosäuren\u003C/em> (5.8 kDa): der \u003Cstrong>A-Kette mit 21 Resten\u003C/strong> und der \u003Cstrong>B-Kette mit 30 Resten\u003C/strong>, verbunden durch zwei intermolekulare Disulfidbrücken (A7-B7 und A20-B19) und eine intramolekulare Disulfidbrücke (A6-A11). Es wird von den \u003Cem>β-Zellen der Langerhans-Inseln des Pankreas\u003C/em> als Reaktion auf den postprandialen Blutzuckeranstieg sezerniert, und zwar zweiphasig (schnelle Freisetzung von Vorräten, dann langsame Neusynthese).\n\n\u003Cstrong>Biosynthese\u003C/strong>. Insulin wird als \u003Cem>Präproinsulin\u003C/em> (110 aa) im endoplasmatischen Retikulum synthetisiert, zu \u003Cem>Proinsulin\u003C/em> (86 aa, B-Kette + verbindendes \u003Cem>C-Peptid\u003C/em> + A-Kette) gespalten und anschließend in den sekretorischen Granula durch die Proprotein-Konvertasen \u003Cem>PC1/3 und PC2\u003C/em> sowie die Carboxypeptidase E zu reifem Insulin + C-Peptid (31 aa) prozessiert. Es wird als hexamere kristalline Form gespeichert, die 2 Zn²⁺-Ionen koordiniert, und dann durch Exozytose freigesetzt.\n\n\u003Cstrong>Wirkmechanismus\u003C/strong>. Insulin bindet an den \u003Cstrong>Insulinrezeptor\u003C/strong> (IR, transmembranäre Tyrosinkinase α₂β₂) und induziert Autophosphorylierung und Aktivierung der Substrate IRS-1/2/4 → \u003Cem>PI3K/AKT\u003C/em> (GLUT4-Translokation, Glykogensynthese über GSK3, Proteinsynthese über mTOR, Hemmung der Lipolyse), \u003Cem>Ras/MAPK\u003C/em> (mitogene Wirkungen). Insulin existiert in mehreren therapeutischen Analoga: \u003Cem>schnell wirksam\u003C/em> (Lispro, Aspart, Glulisin), \u003Cem>intermediär\u003C/em> (NPH), \u003Cem>lang wirksam\u003C/em> (Glargin, Detemir, Degludec), mit C-terminalen Modifikationen und Acylierung zur Modulation der PK.\n\n\u003Cstrong>Referenz und Forschung\u003C/strong>. Von Banting und Best entdeckt (1921), war Insulin das erste therapeutische Peptidhormon (1922) und das erste vollständig sequenzierte (Sanger 1955, Nobelpreis 1958). Es bleibt eine wichtige strukturelle Referenz in der Peptidpharmakologie, insbesondere für die Techniken SPPS, native chemische Ligation (NCL) und rekombinante Herstellung (E. coli, Hefe). In der Forschung dient es als Positivkontrolle, als Substrat für IR-Assays und als Referenz für die Entwicklung hybrider Glukagon/GLP-1/Insulin-Analoga (Co-Agonisten).","\u003Cstrong>Insulin\u003C/strong> is a \u003Cem>peptide hormone\u003C/em> composed of two polypeptide chains totalling \u003Cem>51 amino acids\u003C/em> (5.8 kDa): \u003Cstrong>A chain of 21 residues\u003C/strong> and \u003Cstrong>B chain of 30 residues\u003C/strong>, linked by two intermolecular disulfide bridges (A7-B7 and A20-B19) and one intramolecular disulfide bridge (A6-A11). It is secreted by \u003Cem>β-cells of pancreatic islets of Langerhans\u003C/em> in response to postprandial glycaemic elevation, following a biphasic cycle (rapid preformed secretion then slow neosynthesis).\n\n\u003Cstrong>Biosynthesis\u003C/strong>. Insulin is synthesised as \u003Cem>preproinsulin\u003C/em> (110 aa) in the endoplasmic reticulum, cleaved into \u003Cem>proinsulin\u003C/em> (86 aa, B chain + connecting \u003Cem>C-peptide\u003C/em> + A chain) then into mature insulin + C-peptide (31 aa) by proprotein convertases \u003Cem>PC1/3 and PC2\u003C/em> and carboxypeptidase E in secretory granules. It is stored as hexameric crystalline form coordinating 2 Zn²⁺ ions, then released by exocytosis.\n\n\u003Cstrong>Mechanism of action\u003C/strong>. Insulin binds the \u003Cstrong>insulin receptor\u003C/strong> (IR, transmembrane tyrosine kinase α₂β₂), inducing autophosphorylation and activation of IRS-1/2/4 substrates → \u003Cem>PI3K/AKT\u003C/em> (GLUT4 translocation, glycogen synthesis via GSK3, protein synthesis via mTOR, lipolysis inhibition), \u003Cem>Ras/MAPK\u003C/em> (mitogenic effects). Insulin exists as several therapeutic analogues: \u003Cem>rapid\u003C/em> (lispro, aspart, glulisine), \u003Cem>intermediate\u003C/em> (NPH), \u003Cem>long\u003C/em> (glargine, detemir, degludec) with C-terminal modifications and acylation to modulate PK.\n\n\u003Cstrong>Reference and research\u003C/strong>. Discovered by Banting and Best (1921), insulin was the first therapeutic peptide hormone (1922) and the first fully sequenced (Sanger 1955, Nobel Prize 1958). It remains a major structural reference in peptide pharmacology, notably for SPPS, native chemical ligation (NCL) and recombinant production (E. coli, yeast) techniques. In research, it is used as positive control, IR assay substrate, and reference for the development of glucagon/GLP-1/insulin hybrid analogues (co-agonists).","La \u003Cstrong>insulina\u003C/strong> es una \u003Cem>hormona peptídica\u003C/em> compuesta por dos cadenas polipeptídicas que suman en total \u003Cem>51 aminoácidos\u003C/em> (5.8 kDa): una \u003Cstrong>cadena A de 21 residuos\u003C/strong> y una \u003Cstrong>cadena B de 30 residuos\u003C/strong>, unidas por dos puentes disulfuro intermoleculares (A7-B7 y A20-B19) y un puente disulfuro intramolecular (A6-A11). Es secretada por las \u003Cem>células β de los islotes pancreáticos de Langerhans\u003C/em> en respuesta a la elevación glucémica posprandial, siguiendo un ciclo bifásico (secreción rápida de la insulina preformada y luego neosíntesis lenta).\n\n\u003Cstrong>Biosíntesis\u003C/strong>. La insulina se sintetiza como \u003Cem>preproinsulina\u003C/em> (110 aa) en el retículo endoplasmático, se escinde en \u003Cem>proinsulina\u003C/em> (86 aa, cadena B + \u003Cem>péptido C\u003C/em> de conexión + cadena A) y después en insulina madura + péptido C (31 aa) por las proproteín convertasas \u003Cem>PC1/3 y PC2\u003C/em> y la carboxipeptidasa E en los gránulos secretores. Se almacena en forma cristalina hexamérica que coordina 2 iones Zn²⁺, y después se libera por exocitosis.\n\n\u003Cstrong>Mecanismo de acción\u003C/strong>. La insulina se une al \u003Cstrong>receptor de insulina\u003C/strong> (IR, tirosina quinasa transmembrana α₂β₂), induciendo la autofosforilación y la activación de los sustratos IRS-1/2/4 → \u003Cem>PI3K/AKT\u003C/em> (translocación de GLUT4, síntesis de glucógeno vía GSK3, síntesis proteica vía mTOR, inhibición de la lipólisis), \u003Cem>Ras/MAPK\u003C/em> (efectos mitogénicos). La insulina existe en forma de varios análogos terapéuticos: \u003Cem>rápidos\u003C/em> (lispro, aspart, glulisina), \u003Cem>intermedios\u003C/em> (NPH), \u003Cem>lentos\u003C/em> (glargina, detemir, degludec) con modificaciones C-terminales y acilación para modular la farmacocinética.\n\n\u003Cstrong>Referencia e investigación\u003C/strong>. Descubierta por Banting y Best (1921), la insulina fue la primera hormona peptídica terapéutica (1922) y la primera completamente secuenciada (Sanger 1955, Premio Nobel 1958). Sigue siendo una referencia estructural importante en farmacología de péptidos, en particular para las técnicas de SPPS, ligación química nativa (NCL) y producción recombinante (E. coli, levadura). En investigación, se utiliza como control positivo, sustrato de ensayo del IR y referencia para el desarrollo de análogos híbridos glucagón/GLP-1/insulina (coagonistas).","published","2026-04-23T16:09:21.52024+00:00","2026-09-25T10:28:18.170126+00:00",{"de":25,"en":26,"es":27},"Insulin: Peptidhormon aus 51 aa (A- und B-Kette, 3 Disulfidbrücken), zentraler Stoffwechselregulator und strukturelle Referenz.","Insulin: 51-aa peptide hormone (A+B chains, 3 disulfide bridges), major metabolic regulator, structural reference.","Insulina: hormona peptídica de 51 aa (cadenas A+B, 3 puentes disulfuro), regulador metabólico principal, referencia estructural.","lab",[],[],[]]