[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-esi-ms":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":17,"status":21,"created_at":22,"updated_at":23,"meta_description_i18n":24,"brand":28,"relatedProducts":29,"relatedResources":30,"relatedArticles":31},"ab82b682-593d-4967-8cf5-c67b89415993","esi-ms","ESI-MS (Electrospray Ionization)","L'ESI (Electrospray Ionization, ionisation par électronébulisation) est la seconde grande technique d'ionisation douce utilisée en spectrométrie de masse biomoléculaire, développée par John Fenn (prix Nobel 2002 partagé avec Tanaka). Elle s'impose comme méthode de référence quand on souhaite coupler l'ionisation à une chromatographie liquide et analyser des échantillons en flux continu.\n\nLe principe : l'échantillon en solution (eau-méthanol ou eau-acétonitrile additionné de 0,1 % d'acide formique ou TFA) est infusé à faible débit (1-1000 μL/min) à travers un capillaire porté à haut potentiel (±2 à ±5 kV) par rapport à la contre-électrode. Le champ électrique forme un cône de Taylor à l'extrémité du capillaire, puis un nébulisat de fines gouttelettes chargées. Sous un flux de gaz séchant (azote) et un gradient thermique, les gouttelettes évaporent leur solvant, se divisent (fissions coulombiques) et libèrent finalement des ions moléculaires en phase gazeuse.\n\nLa particularité distinctive de l'ESI est sa capacité à générer des ions \u003Cstrong>multi-chargés\u003C/strong> pour les peptides et protéines de taille significative. Un peptide de 5 kDa peut apparaître sous forme d'ions [M+3H]³⁺, [M+4H]⁴⁺, [M+5H]⁵⁺, etc. Ce multi-charging décale les pics à des valeurs m/z plus basses, compatibles avec la gamme de la plupart des analyseurs, et permet d'analyser des protéines de plusieurs dizaines de kDa sur des instruments classiques.\n\nLe couplage LC-MS (liquid chromatography mass spectrometry) est l'application phare. Un gradient acétonitrile/eau sépare les peptides d'un digest tryptique en phase inverse C18, et le flux passe directement dans la source ESI. La spectrométrie de masse haute résolution (Orbitrap, QTOF, FT-ICR) fournit alors masse exacte (précision 1-5 ppm) et fragmentation MS/MS pour identification de séquence.\n\nL'analyse quantitative bénéficie de techniques comme la SRM/MRM (Selected/Multiple Reaction Monitoring) sur triple quadrupôle : paires ion précurseur-ion fragment spécifiques permettant quantification absolue au ng/mL dans des matrices biologiques complexes (plasma, urine, homogénat tissulaire). Les isotopes stables (²H, ¹³C, ¹⁵N) en étalons internes donnent une précision de 5-10 % acceptable en pharmacocinétique.\n\nLes forces de l'ESI : couplage LC pour mélanges complexes, multi-charging pour grandes molécules, quantification robuste, compatible avec tous types d'analyseurs modernes. Les limites : sensibilité aux sels et détergents (\u003C 50 mM NaCl généralement), nécessité d'un solvant volatil compatible, suppression ionique dans les matrices biologiques, spectres plus complexes à interpréter pour les novices qu'en MALDI.",[],[],"ESI-MS : principe de l'électrospray, multi-charge, couplage LC-MS, analyse quantitative de peptides, forces et limites comparées au MALDI.",{"de":15,"en":9,"es":16},"ESI-MS (Elektrospray-Ionisation)","ESI-MS (ionización por electrospray)",{"de":18,"en":19,"es":20},"Die ESI (Elektrospray-Ionisation) ist die zweite große sanfte Ionisierungstechnik der biomolekularen Massenspektrometrie und wurde von John Fenn entwickelt (Nobelpreis 2002, geteilt mit Tanaka). Sie hat sich zur Referenzmethode entwickelt, wenn die Ionisation mit der Flüssigchromatographie gekoppelt wird und Proben im kontinuierlichen Fluss analysiert werden.\n\nPrinzip: Die gelöste Probe (Wasser-Methanol oder Wasser-Acetonitril mit 0.1 % Ameisensäure oder TFA) wird mit geringer Flussrate (1-1000 μL/min) durch eine Kapillare infundiert, die gegenüber der Gegenelektrode auf hohem Potenzial (±2 bis ±5 kV) gehalten wird. Das elektrische Feld bildet an der Kapillarspitze einen Taylor-Kegel und anschließend einen zerstäubten Sprühnebel aus feinen geladenen Tröpfchen. Unter einem Trockengasstrom (Stickstoff) und einem Temperaturgradienten verdampfen die Tröpfchen das Lösungsmittel, zerfallen (Coulomb-Spaltungen) und setzen schließlich molekulare Ionen in der Gasphase frei.\n\nDas Besondere an der ESI ist ihre Fähigkeit, bei Peptiden und Proteinen beträchtlicher Größe \u003Cstrong>mehrfach geladene\u003C/strong> Ionen zu erzeugen. Ein Peptid von 5 kDa kann als Ionen [M+3H]³⁺, [M+4H]⁴⁺, [M+5H]⁵⁺ usw. erscheinen. Diese Mehrfachladung verschiebt die Peaks zu niedrigeren m/z-Werten, die mit dem Messbereich der meisten Analysatoren kompatibel sind, und ermöglicht die Analyse von Proteinen mit mehreren zehn kDa auf klassischen Geräten.\n\nDie LC-MS-Kopplung (Flüssigchromatographie-Massenspektrometrie) ist die Paradeanwendung. Ein Acetonitril/Wasser-Gradient trennt die Peptide eines tryptischen Verdaus auf einer C18-Umkehrphase, und der Fluss gelangt direkt in die ESI-Quelle. Die hochauflösende Massenspektrometrie (Orbitrap, QTOF, FT-ICR) liefert dann die exakte Masse (Genauigkeit 1-5 ppm) und die MS/MS-Fragmentierung zur Sequenzidentifizierung.\n\nDie quantitative Analyse profitiert von Techniken wie SRM/MRM (Selected/Multiple Reaction Monitoring) auf Triple-Quadrupolen: spezifische Paare aus Vorläuferion und Fragmention ermöglichen eine absolute Quantifizierung im Bereich ng/mL in komplexen biologischen Matrices (Plasma, Urin, Gewebehomogenat). Interne Standards mit stabilen Isotopen (²H, ¹³C, ¹⁵N) liefern eine in der Pharmakokinetik akzeptable Präzision von 5-10 %.\n\nStärken der ESI: LC-Kopplung für komplexe Gemische, Mehrfachladung für große Moleküle, robuste Quantifizierung, kompatibel mit allen modernen Analysatortypen. Grenzen: Empfindlichkeit gegenüber Salzen und Detergenzien (in der Regel \u003C 50 mM NaCl), Bedarf an kompatiblen flüchtigen Lösungsmitteln, Ionensuppression in biologischen Matrices, für Einsteiger schwieriger zu interpretierende Spektren als bei MALDI.","ESI (Electrospray Ionization) is the second major soft ionization technique used in biomolecular mass spectrometry, developed by John Fenn (2002 Nobel Prize shared with Tanaka). It has become the reference method when coupling ionization to liquid chromatography and analyzing continuous-flow samples.\n\nPrinciple: the solution sample (water-methanol or water-acetonitrile with 0.1 % formic acid or TFA) is infused at low flow rate (1-1000 μL/min) through a capillary held at high potential (±2 to ±5 kV) relative to the counter-electrode. The electric field forms a Taylor cone at the capillary tip, then a nebulized spray of fine charged droplets. Under drying gas flow (nitrogen) and a thermal gradient, droplets evaporate solvent, split (coulombic fissions), and ultimately release gas-phase molecular ions.\n\nThe distinctive feature of ESI is its ability to generate \u003Cstrong>multi-charged\u003C/strong> ions for peptides and proteins of significant size. A 5 kDa peptide can appear as [M+3H]³⁺, [M+4H]⁴⁺, [M+5H]⁵⁺ ions, etc. This multi-charging shifts peaks to lower m/z values compatible with most analyzers' range and allows analysis of proteins of several tens of kDa on classical instruments.\n\nLC-MS (liquid chromatography mass spectrometry) coupling is the flagship application. An acetonitrile/water gradient separates peptides of a tryptic digest on reverse-phase C18, and flow goes directly into the ESI source. High-resolution mass spectrometry (Orbitrap, QTOF, FT-ICR) then provides exact mass (1-5 ppm accuracy) and MS/MS fragmentation for sequence identification.\n\nQuantitative analysis benefits from techniques like SRM/MRM (Selected/Multiple Reaction Monitoring) on triple quadrupoles: specific precursor ion-fragment ion pairs allowing absolute quantification at ng/mL in complex biological matrices (plasma, urine, tissue homogenate). Stable isotope internal standards (²H, ¹³C, ¹⁵N) give 5-10 % precision acceptable in pharmacokinetics.\n\nESI strengths: LC coupling for complex mixtures, multi-charging for large molecules, robust quantification, compatible with all modern analyzer types. Limitations: sensitivity to salts and detergents (\u003C 50 mM NaCl usually), need for compatible volatile solvent, ion suppression in biological matrices, more complex spectra to interpret for novices than MALDI.","La ESI (ionización por electrospray) es la segunda gran técnica de ionización suave utilizada en la espectrometría de masas biomolecular, desarrollada por John Fenn (Premio Nobel de 2002, compartido con Tanaka). Se ha convertido en el método de referencia cuando se acopla la ionización a la cromatografía de líquidos y se analizan muestras en flujo continuo.\n\nPrincipio: la muestra en solución (agua-metanol o agua-acetonitrilo con 0.1 % de ácido fórmico o TFA) se infunde a bajo caudal (1-1000 μL/min) a través de un capilar mantenido a un potencial elevado (±2 a ±5 kV) respecto al contraelectrodo. El campo eléctrico forma un cono de Taylor en la punta del capilar y, después, un spray nebulizado de finas gotas cargadas. Bajo un flujo de gas de secado (nitrógeno) y un gradiente térmico, las gotas evaporan el disolvente, se dividen (fisiones coulómbicas) y acaban liberando iones moleculares en fase gaseosa.\n\nLa característica distintiva de la ESI es su capacidad para generar iones \u003Cstrong>multicargados\u003C/strong> a partir de péptidos y proteínas de tamaño considerable. Un péptido de 5 kDa puede aparecer como iones [M+3H]³⁺, [M+4H]⁴⁺, [M+5H]⁵⁺, etc. Esta multicarga desplaza los picos hacia valores de m/z más bajos, compatibles con el rango de la mayoría de los analizadores, y permite analizar proteínas de varias decenas de kDa en instrumentos clásicos.\n\nEl acoplamiento LC-MS (cromatografía de líquidos-espectrometría de masas) es la aplicación estrella. Un gradiente acetonitrilo/agua separa los péptidos de un digerido tríptico en fase inversa C18, y el flujo entra directamente en la fuente ESI. La espectrometría de masas de alta resolución (Orbitrap, QTOF, FT-ICR) proporciona entonces la masa exacta (precisión de 1-5 ppm) y la fragmentación MS/MS para identificar la secuencia.\n\nEl análisis cuantitativo se beneficia de técnicas como SRM/MRM (Selected/Multiple Reaction Monitoring) en triples cuadrupolos: pares específicos ion precursor-ion fragmento que permiten una cuantificación absoluta a nivel de ng/mL en matrices biológicas complejas (plasma, orina, homogeneizado tisular). Los patrones internos marcados con isótopos estables (²H, ¹³C, ¹⁵N) ofrecen una precisión del 5-10 %, aceptable en farmacocinética.\n\nPuntos fuertes de la ESI: acoplamiento LC para mezclas complejas, multicarga para moléculas grandes, cuantificación robusta, compatibilidad con todos los tipos de analizadores modernos. Limitaciones: sensibilidad a las sales y los detergentes (\u003C 50 mM de NaCl en general), necesidad de un disolvente volátil compatible, supresión iónica en matrices biológicas y espectros más complejos de interpretar para los principiantes que los de MALDI.","published","2026-01-26T09:51:17.63777+00:00","2026-09-25T10:28:10.11895+00:00",{"de":25,"en":26,"es":27},"ESI-MS (Elektrospray-Ionisation): Prinzip, Mehrfachladung, LC-MS-Kopplung, quantitative Peptidanalyse, Stärken und Grenzen gegenüber MALDI.","ESI-MS: electrospray principle, multi-charging, LC-MS coupling, quantitative peptide analysis, strengths and limitations compared to MALDI.","ESI-MS: principio del electrospray, multicarga, acoplamiento LC-MS, análisis cuantitativo de péptidos, ventajas y limitaciones frente a MALDI.","lab",[],[],[]]