[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-amidation":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":17,"status":21,"created_at":22,"updated_at":23,"meta_description_i18n":24,"brand":28,"relatedProducts":29,"relatedResources":30,"relatedArticles":31},"f7d3d4c8-9b19-45ff-883e-d1985a6e249e","amidation","Amidation","L'amidation est une modification post-traductionnelle qui convertit le groupe carboxyle libre (-COOH) de l'extrémité C-terminale d'un peptide en groupe amide (-CONH₂). Chez les mammifères, cette réaction est catalysée par l'enzyme bifonctionnelle \u003Cstrong>PAM (Peptidylglycine Alpha-amidating Monooxygenase)\u003C/strong>, dépendante de la vitamine C et du cuivre, qui utilise une glycine C-terminale comme donneur d'azote en deux étapes (hydroxylation puis lyse).\n\nCette modification apparemment mineure a des conséquences biologiques majeures. Elle neutralise la charge négative du carboxylate, modifie la conformation locale, augmente la résistance aux carboxypeptidases et, pour de très nombreux peptides, elle est strictement indispensable à l'activité biologique. On estime qu'environ 50 % des peptides hormonaux et neuropeptides bioactifs sont amidés en C-terminal.\n\nLes exemples sont nombreux et emblématiques : ocytocine, vasopressine, substance P, neuropeptide Y, α-MSH, gastrine, CCK, VIP, PACAP, calcitonine, amidorphine, CRH, GRP, bombésine. Pour chacun, la forme non amidée perd 90 à 99 % de son affinité pour son récepteur natif.\n\nEn synthèse peptidique SPPS, l'amidation s'obtient par utilisation d'une résine \u003Cstrong>Rink amide\u003C/strong> ou \u003Cstrong>MBHA\u003C/strong> au lieu d'une résine de type Wang : lors du clivage de la résine en fin de synthèse, le C-terminal est directement libéré sous forme amide. C'est donc un choix de résine en début de synthèse, pas une modification en fin.\n\nIdentifier correctement l'état d'amidation d'un peptide est critique en recherche : un peptide annoncé \"amidé\" doit présenter une masse moléculaire théorique réduite d'une unité par rapport à la forme acide libre (le -OH remplacé par -NH₂ change la masse de -1 Da). Un COA sérieux mentionne explicitement \"C-terminal amide\" ou \"C-terminal -OH\" et la masse MS mesurée doit correspondre. Confondre les deux formes peut invalider toute une série d'expériences de pharmacologie comparative.\n\nL'amidation C-terminale est une modification post-traductionnelle catalysée par l'enzyme \u003Cstrong>peptidylglycine α-amidating monooxygenase (PAM)\u003C/strong>, qui utilise un résidu Gly C-terminal comme donneur d'amide après clivage oxydatif. Environ 50% des neuropeptides et hormones peptidiques natives sont C-amidés in vivo : ocytocine, vasopressine, GHRH, calcitonine, gastrin, substance P, NPY, neurotensine. Cette modification est essentielle à l'activité biologique de la plupart de ces peptides : la forme acide C-terminale de l'ocytocine, par exemple, est presque totalement inactive sur son récepteur.\n\nEn SPPS, l'amidation C-terminale est obtenue directement par choix de résine : \u003Cstrong>Rink Amide MBHA\u003C/strong> ou \u003Cstrong>Rink Amide AM\u003C/strong> pour peptides amidés ; \u003Cstrong>Wang\u003C/strong>, \u003Cstrong>2-chlorotrityl\u003C/strong>, \u003Cstrong>HMPB\u003C/strong> pour peptides acide libre. Après clivage par TFA, la résine Rink libère le peptide C-amidé avec un rendement > 95%. L'analyse par ESI-HRMS distingue facilement peptide amidé vs acide : -1 Da de différence (masse monoisotopique). En pharmacologie peptidique, l'amidation C-terminale est une substitution fréquente pour améliorer la demi-vie des analogues synthétiques (Ipamorelin, GHRP-2, GHRP-6 et Melanotan II sont C-amidés). Elle n'a rien d'universel : PT-141, Semax et Selank se terminent par un acide carboxylique libre.",[],[],"Amidation : modification C-terminale (-COOH → -CONH₂) indispensable à 50% des neuropeptides, clé en conception RUO.",{"de":15,"en":9,"es":16},"Amidierung","Amidación",{"de":18,"en":19,"es":20},"Die Amidierung ist eine posttranslationale Modifikation, die die freie Carboxylgruppe (-COOH) am C-terminalen Ende eines Peptids in eine Amidgruppe (-CONH₂) umwandelt. Bei Säugetieren wird diese Reaktion durch das bifunktionelle Enzym \u003Cstrong>PAM (Peptidylglycin-Alpha-Amidierende Monooxygenase)\u003C/strong> katalysiert, das von Vitamin C und Kupfer abhängig ist und ein C-terminales Glycin als Stickstoffdonor in zwei Schritten nutzt (Hydroxylierung, dann Spaltung).\n\nDiese scheinbar geringfügige Modifikation hat erhebliche biologische Konsequenzen. Sie neutralisiert die negative Ladung des Carboxylats, verändert die lokale Konformation, erhöht die Resistenz gegenüber Carboxypeptidasen und ist bei vielen Peptiden für die biologische Aktivität zwingend notwendig. Schätzungen zufolge sind etwa 50% der bioaktiven Hormonpeptide und Neuropeptide C-terminal amidiert.\n\nDie Beispiele sind zahlreich und sinnbildlich: Oxytocin, Vasopressin, Substanz P, Neuropeptid Y, α-MSH, Gastrin, CCK, VIP, PACAP, Calcitonin, Amidorphin, CRH, GRP, Bombesin. Bei jedem von ihnen verliert die nicht-amidierte Form 90 bis 99% ihrer Affinität zum nativen Rezeptor.\n\nBei der SPPS-Peptidsynthese wird die Amidierung durch Verwendung eines \u003Cstrong>Rink-Amid\u003C/strong>- oder \u003Cstrong>MBHA\u003C/strong>-Harzes anstelle eines Harzes vom Wang-Typ erreicht: Bei der Abspaltung vom Harz am Ende der Synthese wird der C-Terminus direkt als Amid freigesetzt. Es handelt sich also um eine Harzwahl zu Beginn der Synthese, nicht um eine Modifikation am Ende.\n\nDie korrekte Bestimmung des Amidierungszustands eines Peptids ist in der Forschung entscheidend: Ein als „amidiert“ ausgewiesenes Peptid muss eine theoretische Molekülmasse aufweisen, die im Vergleich zur freien Säureform um eine Einheit reduziert ist (der Ersatz von -OH durch -NH₂ verändert die Masse um -1 Da). Ein seriöses COA nennt explizit „C-terminales Amid“ oder „C-terminales -OH“, und die gemessene MS-Masse muss übereinstimmen. Die Verwechslung beider Formen kann ganze Versuchsreihen der vergleichenden Pharmakologie ungültig machen.\n\nDie C-terminale Amidierung ist eine posttranslationale Modifikation, die durch das Enzym \u003Cstrong>Peptidylglycin-α-Amidierende Monooxygenase (PAM)\u003C/strong> katalysiert wird, das nach oxidativer Spaltung einen C-terminalen Gly-Rest als Amiddonor nutzt. Etwa 50% der nativen Neuropeptide und Peptidhormone sind in vivo C-amidiert: Oxytocin, Vasopressin, GHRH, Calcitonin, Gastrin, Substanz P, NPY, Neurotensin. Diese Modifikation ist für die biologische Aktivität der meisten dieser Peptide essenziell: Die C-terminale Säureform von Oxytocin zum Beispiel ist an ihrem Rezeptor nahezu vollständig inaktiv.\n\nBei der SPPS wird die C-terminale Amidierung direkt durch die Harzwahl erreicht: \u003Cstrong>Rink Amide MBHA\u003C/strong> oder \u003Cstrong>Rink Amide AM\u003C/strong> für amidierte Peptide; \u003Cstrong>Wang\u003C/strong>, \u003Cstrong>2-Chlortrityl\u003C/strong>, \u003Cstrong>HMPB\u003C/strong> für Peptide mit freier Säure. Nach der TFA-Abspaltung setzt das Rink-Harz das C-amidierte Peptid mit einer Ausbeute > 95% frei. Die ESI-HRMS-Analyse unterscheidet leicht zwischen amidiertem und saurem Peptid: Differenz von -1 Da (monoisotopische Masse). In der Peptidpharmakologie ist die C-terminale Amidierung eine häufige Substitution zur Verbesserung der Halbwertszeit synthetischer Analoga (Ipamorelin, GHRP-2, GHRP-6 und Melanotan II sind C-amidiert). Universell ist sie nicht: PT-141, Semax und Selank enden auf eine freie Carbonsäure.","Amidation is a post-translational modification converting the free carboxyl group (-COOH) at a peptide's C-terminal end into an amide group (-CONH₂). In mammals, this reaction is catalyzed by the bifunctional enzyme \u003Cstrong>PAM (Peptidylglycine Alpha-amidating Monooxygenase)\u003C/strong>, dependent on vitamin C and copper, using a C-terminal glycine as nitrogen donor in two steps (hydroxylation then lysis).\n\nThis seemingly minor modification has major biological consequences. It neutralizes the carboxylate negative charge, modifies local conformation, increases resistance to carboxypeptidases and, for many peptides, is strictly essential to biological activity. Approximately 50% of bioactive hormonal peptides and neuropeptides are estimated to be C-terminally amidated.\n\nExamples are numerous and emblematic: oxytocin, vasopressin, substance P, neuropeptide Y, α-MSH, gastrin, CCK, VIP, PACAP, calcitonin, amidorphin, CRH, GRP, bombesin. For each, the non-amidated form loses 90 to 99% of its affinity for the native receptor.\n\nIn SPPS peptide synthesis, amidation is obtained by using a \u003Cstrong>Rink amide\u003C/strong> or \u003Cstrong>MBHA\u003C/strong> resin instead of a Wang-type resin: upon resin cleavage at synthesis end, the C-terminus is directly released as amide. It is thus a resin choice at synthesis start, not an end modification.\n\nCorrectly identifying a peptide's amidation state is critical in research: a peptide advertised as \"amidated\" must show theoretical molecular mass reduced by one unit compared to the free acid form (the -OH replaced by -NH₂ changes mass by -1 Da). A serious COA explicitly mentions \"C-terminal amide\" or \"C-terminal -OH\" and the measured MS mass must match. Confusing both forms can invalidate entire series of comparative pharmacology experiments.\n\nC-terminal amidation is a post-translational modification catalysed by the enzyme \u003Cstrong>peptidylglycine α-amidating monooxygenase (PAM)\u003C/strong>, which uses a C-terminal Gly residue as amide donor after oxidative cleavage. About 50% of native neuropeptides and peptide hormones are C-amidated in vivo: oxytocin, vasopressin, GHRH, calcitonin, gastrin, substance P, NPY, neurotensin. This modification is essential to biological activity of most of these peptides: the C-terminal acid form of oxytocin, for example, is almost totally inactive on its receptor.\n\nIn SPPS, C-terminal amidation is obtained directly by resin choice: \u003Cstrong>Rink Amide MBHA\u003C/strong> or \u003Cstrong>Rink Amide AM\u003C/strong> for amidated peptides; \u003Cstrong>Wang\u003C/strong>, \u003Cstrong>2-chlorotrityl\u003C/strong>, \u003Cstrong>HMPB\u003C/strong> for free-acid peptides. After TFA cleavage, Rink resin releases the C-amidated peptide with > 95% yield. ESI-HRMS analysis easily distinguishes amidated vs acid peptide: -1 Da difference (monoisotopic mass). In peptide pharmacology, C-terminal amidation is a common substitution to improve the half-life of synthetic analogues (Ipamorelin, GHRP-2, GHRP-6 and Melanotan II are C-amidated). It is not universal: PT-141, Semax and Selank end in a free carboxylic acid.","La amidación es una modificación postraduccional que convierte el grupo carboxilo libre (-COOH) del extremo C-terminal de un péptido en un grupo amida (-CONH₂). En los mamíferos, esta reacción está catalizada por la enzima bifuncional \u003Cstrong>PAM (peptidilglicina alfa-amidante monooxigenasa)\u003C/strong>, dependiente de la vitamina C y del cobre, que utiliza una glicina C-terminal como donador de nitrógeno en dos etapas (hidroxilación y después lisis).\n\nEsta modificación, aparentemente menor, tiene consecuencias biológicas importantes. Neutraliza la carga negativa del carboxilato, modifica la conformación local, aumenta la resistencia a las carboxipeptidasas y, en muchos péptidos, es estrictamente indispensable para la actividad biológica. Se estima que aproximadamente el 50% de los péptidos hormonales bioactivos y de los neuropéptidos están amidados en C-terminal.\n\nLos ejemplos son numerosos y emblemáticos: oxitocina, vasopresina, sustancia P, neuropéptido Y, α-MSH, gastrina, CCK, VIP, PACAP, calcitonina, amidorfina, CRH, GRP, bombesina. En cada uno de ellos, la forma no amidada pierde entre el 90 y el 99% de su afinidad por el receptor nativo.\n\nEn la síntesis de péptidos por SPPS, la amidación se obtiene utilizando una resina \u003Cstrong>Rink amide\u003C/strong> o \u003Cstrong>MBHA\u003C/strong> en lugar de una resina de tipo Wang: al escindir la resina al final de la síntesis, el extremo C-terminal se libera directamente en forma de amida. Se trata, por tanto, de una elección de resina al inicio de la síntesis, no de una modificación final.\n\nIdentificar correctamente el estado de amidación de un péptido es crítico en investigación: un péptido anunciado como \"amidado\" debe presentar una masa molecular teórica inferior en una unidad a la de la forma ácida libre (el -OH sustituido por -NH₂ modifica la masa en -1 Da). Un COA serio menciona explícitamente \"amida C-terminal\" o \"-OH C-terminal\" y la masa MS medida debe coincidir. Confundir ambas formas puede invalidar series enteras de experimentos de farmacología comparativa.\n\nLa amidación C-terminal es una modificación postraduccional catalizada por la enzima \u003Cstrong>peptidilglicina α-amidante monooxigenasa (PAM)\u003C/strong>, que utiliza un residuo Gly C-terminal como donador de amida tras una escisión oxidativa. Alrededor del 50% de los neuropéptidos y hormonas peptídicas nativos están C-amidados in vivo: oxitocina, vasopresina, GHRH, calcitonina, gastrina, sustancia P, NPY, neurotensina. Esta modificación es esencial para la actividad biológica de la mayoría de estos péptidos: la forma ácida C-terminal de la oxitocina, por ejemplo, es casi totalmente inactiva sobre su receptor.\n\nEn SPPS, la amidación C-terminal se obtiene directamente mediante la elección de la resina: \u003Cstrong>Rink Amide MBHA\u003C/strong> o \u003Cstrong>Rink Amide AM\u003C/strong> para los péptidos amidados; \u003Cstrong>Wang\u003C/strong>, \u003Cstrong>2-clorotritilo\u003C/strong>, \u003Cstrong>HMPB\u003C/strong> para los péptidos en forma ácida libre. Tras la escisión con TFA, la resina Rink libera el péptido C-amidado con un rendimiento > 95%. El análisis por ESI-HRMS distingue fácilmente el péptido amidado del ácido: diferencia de -1 Da (masa monoisotópica). En farmacología peptídica, la amidación C-terminal es una sustitución frecuente para mejorar la semivida de los análogos sintéticos (Ipamorelin, GHRP-2, GHRP-6 y Melanotan II están C-amidados). No es universal: PT-141, Semax y Selank terminan en un ácido carboxílico libre.","published","2025-12-09T21:39:55.357371+00:00","2026-09-30T16:53:10.090442+00:00",{"de":25,"en":26,"es":27},"Amidierung: C-terminale Modifikation (-COOH → -CONH₂), essenziell für 50% der Neuropeptide, Schlüssel im RUO-Design.","Amidation: C-terminal modification (-COOH → -CONH₂) essential to 50% of neuropeptides, RUO design key.","Amidación: modificación C-terminal (-COOH → -CONH₂) esencial para el 50% de los neuropéptidos, clave del diseño RUO.","lab",[],[],[]]