[{"data":1,"prerenderedAt":-1},["ShallowReactive",2],{"dispatch-exceptions":3,"glossary-acetylation":6},{"skip":4,"extra":5},[],[],{"id":7,"slug":8,"term":9,"definition":10,"related_product_ids":11,"related_resource_ids":12,"meta_description":13,"term_i18n":14,"definition_i18n":18,"status":22,"created_at":23,"updated_at":24,"meta_description_i18n":25,"brand":29,"relatedProducts":30,"relatedResources":31,"relatedArticles":32},"2b97ae6a-dffa-4d5e-8a23-b4c7095e3cce","acetylation","Acétylation","L'acétylation est une modification post-traductionnelle consistant à greffer un groupe acétyle (-COCH₃) sur un peptide, typiquement au niveau de l'amine libre N-terminale (α-acétylation) ou d'une amine latérale de lysine (ε-acétylation). Chez les mammifères, elle est catalysée par différentes acétyltransférases (NAT, HAT) utilisant l'acétyl-coenzyme A comme donneur d'acétyle, et peut être réversée par des déacétylases (HDAC, sirtuines).\n\nFonctionnellement, l'acétylation joue plusieurs rôles critiques en biologie peptidique. (1) \u003Cstrong>Protection N-terminale\u003C/strong> : en bloquant l'amine libre, elle rend le peptide résistant aux aminopeptidases, incluant la redoutable DPP-4. L'acétylation N-terminale allonge la demi-vie plasmatique d'un ordre de grandeur. (2) \u003Cstrong>Modulation d'activité\u003C/strong> : certains peptides natifs sont acétylés par l'organisme pour activer ou réguler leur fonction (α-MSH est un dérivé acétylé d'ACTH). (3) \u003Cstrong>Régulation chromatinienne\u003C/strong> : l'acétylation des queues d'histones régule l'expression génique globale.\n\nEn recherche peptidique, l'acétylation N-terminale est une stratégie synthétique courante pour stabiliser des séquences vulnérables. Elle s'obtient en fin de SPPS par couplage d'anhydride acétique sur l'amine α libre du dernier résidu N-terminal, avant clivage de la résine. Le surcoût est minimal et le gain de stabilité souvent spectaculaire.\n\nPlusieurs peptides commercialisés en RUO exploitent cette modification : \u003Cstrong>TB-500 fragment acétylé\u003C/strong> (Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln), Ac-SDKP (sérylaspartyllysylproline, peptide de régulation hématopoïétique), certains analogues de l'α-MSH. La présence de l'acétyle change la masse moléculaire de +42 Da par rapport à la forme libre, une signature facilement vérifiable en LC-MS lors du contrôle qualité.\n\nUn COA peptide doit toujours préciser si le produit est acétylé (noté \"Ac-\" devant le nom) et fournir la masse MS correspondante. Confondre forme libre et forme acétylée est une erreur classique qui peut invalider des protocoles de pharmacologie comparative.\n\nL'acétylation est une modification post-traductionnelle réversible catalysée par les \u003Cstrong>histone acétyltransférases (HAT)\u003C/strong> et éliminée par les \u003Cstrong>histone désacétylases (HDAC)\u003C/strong>, régulant la chromatine (acétylation des lysines 9, 14, 27 de H3 et des lysines 5, 8, 12, 16 de H4) et l'activité protéique (p53, tubuline, facteurs de transcription). Sur un peptide synthétique, l'acétylation est \u003Cem>chimiquement incorporée\u003C/em> au moment de la SPPS par réaction avec l'anhydride acétique (Ac2O) en présence de DIEA sur la résine avant clivage, ou par coupling d'un acétyl-acide aminé préactivé (ex : Ac-Gly-OH).\n\nEn pharmacologie peptidique, l'acétylation N-terminale sert principalement à : (1) bloquer les aminopeptidases sériques qui dégradent les peptides natifs depuis l'extrémité amine, étendant significativement la demi-vie in vivo ; (2) mimétiser l'état post-traductionnel natif pour certains peptides endogènes (thymosine β-4 N-acétylée, Ac-SDKP) ; (3) masquer l'amine libre pour éviter des interactions parasites dans des essais biochimiques ; (4) faciliter la traversée membranaire en augmentant la lipophilie. L'acétylation augmente la masse moléculaire de 42.01 Da (ajout de -COCH3 remplaçant un H), ce qui est facilement détectable en ESI-HRMS et utilisé comme contrôle de la réaction.",[],[],"Acétylation : greffe -COCH₃ sur peptide (N-terminal, Lys), protection anti-DPP-4 et stabilisation RUO.",{"de":15,"en":16,"es":17},"Acetylierung","Acetylation","Acetilación",{"de":19,"en":20,"es":21},"Acetylierung ist eine posttranslationale Modifikation, bei der eine Acetylgruppe (-COCH₃) auf ein Peptid übertragen wird, typischerweise auf das freie N-terminale Amin (α-Acetylierung) oder das Amin einer Lysin-Seitenkette (ε-Acetylierung). Bei Säugetieren wird sie durch verschiedene Acetyltransferasen (NAT, HAT) katalysiert, die Acetyl-Coenzym A als Acetyldonor nutzen, und kann durch Deacetylasen (HDAC, Sirtuine) rückgängig gemacht werden.\n\nFunktionell spielt die Acetylierung mehrere entscheidende Rollen in der Peptidbiologie. (1) \u003Cstrong>N-terminaler Schutz\u003C/strong>: Durch Blockierung des freien Amins macht sie das Peptid resistent gegenüber Aminopeptidasen, einschließlich der gefürchteten DPP-4. Die N-terminale Acetylierung verlängert die Plasmahalbwertszeit um eine Größenordnung. (2) \u003Cstrong>Aktivitätsmodulation\u003C/strong>: Manche native Peptide werden vom Körper acetyliert, um ihre Funktion zu aktivieren oder zu regulieren (α-MSH ist ein acetyliertes Derivat von ACTH). (3) \u003Cstrong>Chromatinregulation\u003C/strong>: Die Acetylierung von Histonschwänzen reguliert die globale Genexpression.\n\nIn der Peptidforschung ist die N-terminale Acetylierung eine gängige synthetische Strategie zur Stabilisierung anfälliger Sequenzen. Sie wird am Ende der SPPS durch Kopplung von Essigsäureanhydrid an das freie α-Amin des letzten N-terminalen Restes erreicht, vor der Abspaltung vom Harz. Die Zusatzkosten sind minimal, der Stabilitätsgewinn oft beeindruckend.\n\nMehrere im RUO-Bereich vermarktete Peptide nutzen diese Modifikation: das \u003Cstrong>acetylierte TB-500-Fragment\u003C/strong> (Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln), Ac-SDKP (Serylaspartyllysylprolin, ein Peptid zur Regulation der Hämatopoese), bestimmte α-MSH-Analoga. Das Vorhandensein der Acetylgruppe verändert die Molekülmasse um +42 Da im Vergleich zur freien Form, eine Signatur, die während der Qualitätskontrolle leicht per LC-MS verifiziert werden kann.\n\nEin Peptid-COA muss stets angeben, ob das Produkt acetyliert ist (vermerkt durch „Ac-“ vor dem Namen) und die entsprechende MS-Masse liefern. Die Verwechslung von freier und acetylierter Form ist ein klassischer Fehler, der vergleichende pharmakologische Protokolle ungültig machen kann.\n\nDie Acetylierung ist eine reversible posttranslationale Modifikation, die durch \u003Cstrong>Histon-Acetyltransferasen (HAT)\u003C/strong> katalysiert und durch \u003Cstrong>Histon-Deacetylasen (HDAC)\u003C/strong> entfernt wird; sie reguliert das Chromatin (Acetylierung der Lysine 9, 14, 27 von H3 und der Lysine 5, 8, 12, 16 von H4) sowie die Proteinaktivität (p53, Tubulin, Transkriptionsfaktoren). Bei einem synthetischen Peptid wird die Acetylierung während der SPPS \u003Cem>chemisch eingeführt\u003C/em>, durch Reaktion mit Essigsäureanhydrid (Ac2O) in Gegenwart von DIEA am Harz vor der Abspaltung, oder durch Kopplung einer präaktivierten Acetyl-Aminosäure (z. B. Ac-Gly-OH).\n\nIn der Peptidpharmakologie dient die N-terminale Acetylierung vor allem dazu: (1) Serum-Aminopeptidasen zu blockieren, die native Peptide vom Aminoende her abbauen, wodurch die In-vivo-Halbwertszeit erheblich verlängert wird; (2) den nativen posttranslationalen Zustand bestimmter endogener Peptide nachzuahmen (N-acetyliertes Thymosin β-4, Ac-SDKP); (3) das freie Amin zu maskieren, um parasitäre Interaktionen in biochemischen Assays zu vermeiden; (4) die Membranpassage durch erhöhte Lipophilie zu erleichtern. Die Acetylierung erhöht die Molekülmasse um 42.01 Da (Addition von -COCH3 anstelle eines H), leicht nachweisbar per ESI-HRMS und als Reaktionskontrolle verwendet.","Acetylation is a post-translational modification consisting of grafting an acetyl group (-COCH₃) onto a peptide, typically at the free N-terminal amine (α-acetylation) or a lysine side-chain amine (ε-acetylation). In mammals, it is catalyzed by various acetyltransferases (NAT, HAT) using acetyl-coenzyme A as acetyl donor, and can be reversed by deacetylases (HDAC, sirtuins).\n\nFunctionally, acetylation plays several critical roles in peptide biology. (1) \u003Cstrong>N-terminal protection\u003C/strong>: by blocking the free amine, it makes the peptide resistant to aminopeptidases, including the formidable DPP-4. N-terminal acetylation extends plasma half-life by an order of magnitude. (2) \u003Cstrong>Activity modulation\u003C/strong>: some native peptides are acetylated by the body to activate or regulate their function (α-MSH is an acetylated derivative of ACTH). (3) \u003Cstrong>Chromatin regulation\u003C/strong>: histone tail acetylation regulates global gene expression.\n\nIn peptide research, N-terminal acetylation is a common synthetic strategy to stabilize vulnerable sequences. It is obtained at SPPS end by coupling acetic anhydride to the free α-amine of the last N-terminal residue, before resin cleavage. Extra cost is minimal and stability gain often spectacular.\n\nSeveral RUO-commercialized peptides exploit this modification: \u003Cstrong>acetylated TB-500 fragment\u003C/strong> (Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln), Ac-SDKP (serylaspartyllysylproline, hematopoietic regulation peptide), certain α-MSH analogs. The acetyl presence changes molecular mass by +42 Da compared to the free form, a signature easily verifiable by LC-MS during quality control.\n\nA peptide COA must always specify if the product is acetylated (noted \"Ac-\" before the name) and provide the corresponding MS mass. Confusing free and acetylated forms is a classic error that can invalidate comparative pharmacology protocols.\n\nAcetylation is a reversible post-translational modification catalysed by \u003Cstrong>histone acetyltransferases (HAT)\u003C/strong> and removed by \u003Cstrong>histone deacetylases (HDAC)\u003C/strong>, regulating chromatin (acetylation of lysines 9, 14, 27 of H3 and lysines 5, 8, 12, 16 of H4) and protein activity (p53, tubulin, transcription factors). On a synthetic peptide, acetylation is \u003Cem>chemically incorporated\u003C/em> during SPPS by reaction with acetic anhydride (Ac2O) in presence of DIEA on resin before cleavage, or by coupling of a preactivated acetyl-amino acid (e.g., Ac-Gly-OH).\n\nIn peptide pharmacology, N-terminal acetylation primarily serves to: (1) block serum aminopeptidases that degrade native peptides from the amine end, significantly extending in vivo half-life; (2) mimic native post-translational state for certain endogenous peptides (N-acetylated thymosin β-4, Ac-SDKP); (3) mask the free amine to avoid parasitic interactions in biochemical assays; (4) facilitate membrane crossing by increasing lipophilicity. Acetylation increases molecular mass by 42.01 Da (addition of -COCH3 replacing an H), easily detectable by ESI-HRMS and used as reaction control.","La acetilación es una modificación postraduccional que consiste en unir un grupo acetilo (-COCH₃) a un péptido, normalmente en la amina N-terminal libre (α-acetilación) o en la amina de la cadena lateral de una lisina (ε-acetilación). En los mamíferos está catalizada por diversas acetiltransferasas (NAT, HAT) que utilizan el acetil-coenzima A como donador de acetilo, y puede revertirse mediante desacetilasas (HDAC, sirtuinas).\n\nDesde el punto de vista funcional, la acetilación desempeña varios papeles críticos en la biología de los péptidos. (1) \u003Cstrong>Protección N-terminal\u003C/strong>: al bloquear la amina libre, hace que el péptido resista a las aminopeptidasas, incluida la temible DPP-4. La acetilación N-terminal prolonga la semivida plasmática en un orden de magnitud. (2) \u003Cstrong>Modulación de la actividad\u003C/strong>: algunos péptidos nativos son acetilados por el organismo para activar o regular su función (la α-MSH es un derivado acetilado de la ACTH). (3) \u003Cstrong>Regulación de la cromatina\u003C/strong>: la acetilación de las colas de las histonas regula la expresión génica global.\n\nEn la investigación con péptidos, la acetilación N-terminal es una estrategia de síntesis habitual para estabilizar secuencias vulnerables. Se obtiene al final de la SPPS acoplando anhídrido acético a la α-amina libre del último residuo N-terminal, antes de la escisión de la resina. El sobrecoste es mínimo y la ganancia de estabilidad, a menudo espectacular.\n\nVarios péptidos comercializados como RUO aprovechan esta modificación: el \u003Cstrong>fragmento acetilado de TB-500\u003C/strong> (Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln), el Ac-SDKP (serilaspartil-lisil-prolina, péptido regulador de la hematopoyesis) y ciertos análogos de la α-MSH. La presencia del acetilo modifica la masa molecular en +42 Da respecto a la forma libre, una firma fácilmente verificable por LC-MS durante el control de calidad.\n\nUn COA de péptido debe indicar siempre si el producto está acetilado (anotado \"Ac-\" delante del nombre) y aportar la masa MS correspondiente. Confundir la forma libre y la acetilada es un error clásico que puede invalidar protocolos de farmacología comparativa.\n\nLa acetilación es una modificación postraduccional reversible catalizada por las \u003Cstrong>histona acetiltransferasas (HAT)\u003C/strong> y eliminada por las \u003Cstrong>histona desacetilasas (HDAC)\u003C/strong>, que regula la cromatina (acetilación de las lisinas 9, 14, 27 de H3 y de las lisinas 5, 8, 12, 16 de H4) y la actividad de proteínas (p53, tubulina, factores de transcripción). En un péptido sintético, la acetilación se \u003Cem>incorpora químicamente\u003C/em> durante la SPPS mediante reacción con anhídrido acético (Ac2O) en presencia de DIEA sobre la resina antes de la escisión, o mediante el acoplamiento de un acetil-aminoácido preactivado (p. ej., Ac-Gly-OH).\n\nEn farmacología peptídica, la acetilación N-terminal sirve principalmente para: (1) bloquear las aminopeptidasas séricas que degradan los péptidos nativos desde el extremo amino, lo que prolonga de forma significativa la semivida in vivo; (2) imitar el estado postraduccional nativo de ciertos péptidos endógenos (timosina β-4 N-acetilada, Ac-SDKP); (3) enmascarar la amina libre para evitar interacciones parásitas en los ensayos bioquímicos; (4) facilitar el paso a través de las membranas al aumentar la lipofilia. La acetilación aumenta la masa molecular en 42.01 Da (adición de -COCH3 en sustitución de un H), fácilmente detectable por ESI-HRMS y utilizada como control de reacción.","published","2025-12-09T21:39:55.357371+00:00","2026-09-25T10:27:55.982909+00:00",{"de":26,"en":27,"es":28},"Acetylierung: -COCH₃-Anlagerung an Peptide (N-Terminus, Lys), Schutz vor DPP-4 und RUO-Stabilisierung.","Acetylation: -COCH₃ grafting on peptide (N-terminal, Lys), anti-DPP-4 protection and RUO stabilization.","Acetilación: unión de -COCH₃ a un péptido (N-terminal, Lys), protección frente a la DPP-4 y estabilización RUO.","lab",[],[],[]]